Biólogos encontram evidências capazes de explicar a infectividade do novo coronavírus
- Pedro Marzano
- 12 de mar. de 2020
- 3 min de leitura
Desde o fim do ano passado, o novo coronavírus tem gerado discussão e alerta a respeito do florescimento e propagação de epidemias mundiais e os impactos sociais, econômicos e políticos catalizados por algum tipo de patógeno. Nas últimas semanas as preocupações mostraram-se adequadas. China e, mais recentemente, a Itália declaram estado de quarentena e uma verdadeira pausa em atividades mais elementares, tudo em prol da redução dos índices de transmissão e contágio da nova síndrome.
Em meio à escalonante exaltação, pesquisadores trancam-se em seus laboratórios a fim de entender a estrutura primordial do patógeno e traçar estratégias de combate e tratamento. No início desta semana, pesquisadores entenderam que a resposta para o mistério da alta infectividade pode residir na proteína “espinho” do coronavírus atual, que possui partes destacantes em meio aos outros vírus parentes que relacionam-se com enzimas importantes das células hospedeiras.
Ao contrário do que se pensa, o coronavírus que têm causado a atual preocupação é apenas mais um dentre o grupo que, por sua vez, é chamado de “Coronavírus”. Outros integrantes que também tiveram seus momentos de fama foram o SARS-Cov - que, em 2002, gerou a epidemia de síndrome respiratória aguda grave- e o MERS-Cov - em 2012, gerou a epidemia de síndrome respiratória do oriente médio. O grupo é caracterizado pela presença de glicoproteínas em forma de espinho (Spike proteins) responsáveis pelo acoplamento do patógeno à célula hospedeira.
Pelo que foi estudado e demonstrado pelos pesquisadores citados, o coronavírus atual (2019-nCov) apresenta uma singularidade que o destaca entre o grupo. Em uma determinada porção de sua proteína espinho há uma região sensível à Furina, uma importante enzima proteolítica do corpo humano. Enzimas proteolíticas, ou proteases, são um grupo de moléculas que atuam na ativação de outros complexos que, depois de sintetizados, aguardam inertes até que sejam estimuladas e possam realizar suas funções. Após a ativação pela furina, a proteína do 2019-nCov sofre uma série de modificações estruturais que culminam na fusão entre a membrana da célula hospedeira e a viral. Este tipo de complexo ativado pela enzima já foi observado em outros vírus de alta infectividade, entre eles o Influenza, patógeno causador da gripe.
Além de possivelmente explicar a facilidade de transmissão, a presença do complexo elucida alguns sintomas observados. A Furina ocorre com frequência no tecido pulmonar, intestinal e hepático, sendo este último merecedor de atenção pelo ocorrimento de pacientes da síndrome com falência no órgão, como fora elucidado por Li Hua, bióloga estrutural da Universidade de Huazong, Wuhan.
Apesar da evidência apresentar grande potencial, grande parte dos pesquisadores mantém-se, corretamente, céticos. Sim, a estrutura pode dar mais estabilidade e facilidade de infecção ao vírus e já fora observada em outros patógenos muito transmissíveis, entretanto, não é regra que esteja presente. Por exemplo, o vírus da gripe causador da mais mortal pandemia da doença, a gripe espanhola de 1918, não possui o complexo reativo à furina, como explica Lijun Hong, virologista da Universidade de Illinois, Chicago.
Seguindo em outra direção, pesquisadores perceberam uma enorme afinidade do 2019-nCov com uma proteína receptora chamada enzima conversora de angiotesina 2* (ACE2), o que traz uma nova alternativa de resposta à questão e demonstra a necessidade de mais pesquisas.
De qualquer forma, ambas as descobertas indicam direcionamento para realização de terapias. Já estão sendo estudados inibidores de Furina administráveis e substâncias que se liguem a ACE2 com mais afinidade do que o vírus, impedindo sua invasão.
*tradução literal
Fontes:
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